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By Prof. M. P. Tombs (auth.), Dipl.-Chem. Dörte Klostermeyer (eds.)

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Reste moglich. Die Proteine sollten also zunachst in kiirzere Peptide zerlegt werden, die dann nach Fraktionierungjedes einzeln einem Edman-Abbau unterworfen werden. Ein Protein muB mit Hilfe von Proteasen unterschiedlicher SpezifiUit wenigstens zweimal zerlegt werden. So lassen sich zur Bestimmung der vollstandigen Sequenz im Protein die Peptidbruchstiicke eindeutig zusammensetzen. Fiir un sere Zwecke ist diese Vorgehensweise jedoch nicht notwendig. 12. Edman-Abbau zur Bestimmung der Aminosiuresequenz.

Keine der Erklarungen kann jedoch die Frage beantworten, ob die FSS von E. coli oder von Pflanzen nun tatsachlich als komplexes Enzym vorliegt. Vorsichtig ausgefiihrte Experimente lassen vermuten, dafi die Tatsache, daB sich die einzelnen Aktivitaten eindeutig mit jeweils eigenen Peptidketten isolieren lassen, das Ergebnis einer Proteolyse sind. Es gibt keinerlei Hinweise auf eine mogliche Komplexbildung oder auf die Bindung der FSS-Aktivitat in Gewebeextrakten an grof3e Molekiile (Molmasse ungefahr 500000).

Die aufgezeigten Schwierigkeiten bestatigen nur den anfangs angedeuteten langen Zeitraum fiir groBere Fortschritte. Struktur der Fettsauresynthetase. Die Substratveranderungen wahrend der Fettsauresynthese sind zwar gut bekannt, nicht jedoch die ursachlich wirksarnen Enzyme, die in vielen Variationen vorkommen. 5 zusarnmengestellt. Von besonderer Bedeutung ist die Frage, ob die aktiven Zentren auf einer, auf zwei oder auf mehreren Peptidketten lokalisiert sind und aus wievielen vollstandigen Aktivitatseinheiten das funktionale Molekiil aufgebaut ist.

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